Fattori importanti, che influenzano l'attività enzimatica

Enzimi sono proteine ​​basate su molecole complesse prodotte dalle cellule. Esistono diversi enzimi, che sono coinvolti nelle diverse reazioni biochimiche. Ognuno di questi enzimi presenti nel nostro corpo può influenzare qualsiasi reazione di una particolare sostanza chimica o un insieme di reazioni. Questi servono come catalizzatori organici e aumentano la velocità delle reazioni in cui intervengono. In assenza di un enzima, la velocità di una reazione chimica diventa estremamente lenta. Alcune di queste reazioni non possono verificarsi se il tipo di enzima non è presente nel corpo.

Spiegazione dell'attività enzimatica

Un enzima può aumentare la velocità di una reazione chimica multipla. Sarai sorpreso di apprendere che gli studi hanno dimostrato che possono fare una reazione chimica 10 miliardi di volte più velocemente. Le sostanze chimiche, che sono presenti all'inizio dei processi biochimici, che sono indicati come substrati, subiscono modifiche chimiche per formare uno o più prodotti finali. Fondamentalmente, il sito attivo degli enzimi forma un legame temporaneo con il substrato. Durante questo tempo, un enzima riduce l'energia di attivazione delle molecole partecipanti, che a sua volta accelera la reazione. Dopo che la reazione è finita, il prodotto appena formato lascia la superficie dell'enzima e l'enzima recupera la sua forma originale. Pertanto, si può dire che partecipa alla reazione senza subire alcun cambiamento fisico o chimico. Pertanto, lo stesso enzima viene utilizzato ancora e ancora per un processo specifico.

Fattori che influenzano l'attività enzimatica

Le concentrazioni di substrato e di enzimi hanno un impatto sull'attività degli enzimi. Inoltre, anche le condizioni ambientali, come la temperatura, il pH, la presenza di inibitori, ecc., Influenzano le loro attività. Ciascuno di questi importanti fattori è discusso di seguito:

Variazione della temperatura

Tutti gli enzimi hanno bisogno di una temperatura favorevole, per funzionare correttamente. La velocità di una reazione biochimica aumenta con l'aumento della temperatura. Questo perché il calore aumenta l'energia cinetica delle molecole partecipanti, che produce un maggior numero di collisioni tra di loro. D'altra parte, si trova che specialmente in condizioni di bassa temperatura la reazione diventa lenta, poiché vi è meno contatto tra il substrato e l'enzima. Tuttavia, le temperature estreme non sono buone per gli enzimi. Sotto l'influenza di temperature molto elevate, la molecola dell'enzima tende a essere distorta, perché rallenta la velocità di reazione. In altre parole, un enzima denaturato non svolge le sue normali funzioni. Nel corpo umano, la temperatura ottimale alla quale la maggior parte degli enzimi è altamente attiva è compresa nell'intervallo da 35 ° C a 40 ° C. Ci sono alcuni enzimi che preferiscono una temperatura inferiore a questa.

Variazione del valore del pH

L'efficienza di un enzima è fortemente influenzata dal valore pH del suo ambiente. Ciò è dovuto al caricamento delle sue variazioni di componenti di amminoacidi, con la variazione del valore di pH. Ogni enzima viene attivato a un livello di pH specifico. In generale, la maggior parte degli enzimi rimane stabile e funziona bene nell'intervallo di pH di 6 e 8. Tuttavia, esistono alcuni enzimi specifici, che funzionano bene solo in ambienti acidi o basici. Il valore pH favorevole per un enzima specifico, in realtà dipende dal sistema biologico in cui si sta lavorando. Quando il valore del pH diventa troppo alto o troppo basso, la struttura di base dell'enzima subisce un cambiamento (o cambia). Di conseguenza, il sito attivo dell'enzima non si lega al substrato nel modo corretto e l'attività dell'enzima è gravemente compromessa. L'enzima potrebbe persino smettere di funzionare completamente.

Concentrazione di substrato

La concentrazione di substrato svolge un ruolo importante in vari enzimi. Ovviamente, ciò è dovuto a una maggiore concentrazione di substrato, il che significa che un numero maggiore di molecole di substrato è coinvolto nell'attività dell'enzima. Considerando che una bassa concentrazione di substrato significa che un numero inferiore di molecole sarà associato con gli enzimi. Questo, a sua volta, riduce l'attività dell'enzima. Quando la velocità di una reazione enzimatica è bassa e l'enzima è nel suo stato attivo, un aumento della concentrazione del substrato non comporta alcun cambiamento nell'attività dell'enzima. In questa condizione, il substrato viene continuamente sostituito da un nuovo sito attivo dell'enzima e non v'è alcuna possibilità di aggiungere queste molecole aggiuntive.

concentrazione enzimatica

in qualsiasi reazione enzimatica, la quantità di molecole di substrato che Il trattamento è maggiore rispetto alla quantità di enzimi. Un aumento della concentrazione degli enzimi aumenta l'attività enzimatica per la semplice ragione, che più enzimi partecipano alla reazione. La velocità della reazione è direttamente proporzionale alla quantità di enzimi disponibili. Tuttavia, ciò non significa che un costante aumento della concentrazione degli enzimi comporterà un aumento costante della velocità di reazione. Piuttosto, una concentrazione molto alta di enzimi, dove tutte le molecole del substrato sono già utilizzate, non ha alcun impatto sulla velocità di reazione. In particolare, una volta che la velocità di reazione ha raggiunto la stabilità, un aumento della quantità di enzima non influenza la velocità di reazione.

Inibitori

Come suggerisce il nome, gli inibitori sono sostanze, che hanno la tendenza ad evitare le attività degli enzimi. Gli inibitori dell'enzima interferiscono con le funzioni dell'enzima in due modi diversi. Sulla base di questo, sono divisi in due categorie: inibitori competitivi e inibitori non competitivi. Un inibitore competitivo, ha una struttura che è la stessa di quella di una molecola di substrato, e quindi si collega al centro enzima attivato e limita facilmente la formazione del legame del complesso enzima-substrato. Un inibitore non competitivo è uno che produce il cambiamento (o cambiamenti) nella forma degli enzimi dalla reazione con il suo posto attivo. In questa condizione, la molecola di substrato, non può legare all'enzima e attività così successivi vengono bloccati.

Fattori allosterici

Ci sono alcuni enzimi aventi un sito attivo e uno o più posti regolamento e sono noti come enzimi allosterici. Una molecola che si lega ai luoghi di regolazione è nota come fattore allosterico. Quando questa molecola in ambiente cellulare, forma un debole non covalente al posto del collegamento regolazione, la forma dell'enzima e il suo cambiamento centro di attivazione. Generalmente, questo cambiamento riduce l'attività dell'enzima, poiché inibisce la formazione di un nuovo complesso enzima-substrato. Tuttavia, ci sono alcuni attivatori allosterici che promuovono affinità tra enzima e substrato e influenza il comportamento enzimatica positivamente.

Speriamo che questo articolo ha contribuito una panoramica dei vari fattori che promuovono e inibire l'azione di vari enzimi presenti nelle cellule viventi. Si può concludere dalle informazioni fornite sopra, che tutti gli enzimi richiedono una condizione favorevole per funzionare correttamente. Una condizione sfavorevole tende ad influenzare negativamente l'attività enzimatica.